Die Arbeit an diesem Teilprojekt ist beendet

Thema

Bioinspirierte Phosphorylierungskatalysatoren

Teilprojektleiter

Prof. Dr. Roland Krämer
Anorganisch-Chemisches Institut
Universität Heidelberg
Im Neuenheimer Feld 270
69120 Heidelberg
Telefon: 06221-54-8438
Telefax: 06221-54-8599
E-Mail: roland.kraemer@urz.uni-heidelberg.de

Zusammenfassung

Phosphoryltransfer-Reaktionen sind von fundamentaler biologischer Bedeutung. Bestimmte Nucleasen katalysieren die Hydrolyse der sehr stabilen Phosphodiester-Bindung der DNA durch Kooperation von zwei Metallionen (R1 = Desoxyribosyl, R2 = Desoxyribosyl, R3 = H; M = z.B. Mg2+, Zn2+):

Offenbar nutzen viele andere Phosphoryltransfer-Enzyme (z.B. Restriktionsenzyme, Phosphatasen, Polymerasen) einen vergleichbaren Mechanismus für die Übertragung von Phosphat oder Phosphatestern auf Wasser oder Alkohole. Vor kurzem haben wir mit dem zweikernigen, makrocyclischen Kupfer(II)-Komplex LCu(II)21 das erste niedermolekulare Modell für die enzymatische Phosphoryltransfer-Katalyse nach diesem Schema beschrieben2. LCu2 ist der erste Katalysator für die Umesterung von einfachen Dialkylphosphaten unter milden Bedingungen (Turnover-Rate ca. 0.5 h-1 bei 55C):



Ziele des Projekts sind die Untermauerung des postulierten Reaktionsmechanismus, die Steigerung der Turnover-Rate durch Variation des Metallions und der Bedingungen sowie die Synthese neuer Phosphatester-Wirkstoffe. Das katalytische Verfahren sollte produkt- und regioselektive Synthesen ermöglichen und kompatibel mit funktionellen Gruppen sein, so dass auf andere Weise nur schwer oder nicht zugängliche Phosphorsäurederivate erhalten werden.

S. Warzeska, R. Krämer, Chem. Commun. 1996, 499-500
U. Kühn, S. Warzeska, H. Pritzkow, R. Krämer, J. Am. Chem. Soc. 2001, 123, 8125-8126.


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Stand: 24.06.09